[科普中国]-酪蛋白胶粒

酪蛋白胶粒

牛乳中蛋白质含量为3.0%-3.7%，其中约80%为酪蛋白（casein），20%为乳清蛋白。酪蛋白胶束是几种含磷蛋白质交联形成的复合体，酪蛋白含有4种蛋白组分：αs1-酪蛋白（αs1-casein）、αs2-酪蛋白（αs2-casein）、β-酪蛋白（β-casein）、κ-酪蛋白（κ-casein），在20℃，pH4.6时酪蛋白沉淀。乳清蛋白的主要成分是β-乳球蛋白（β-lactoglobulin，β-LG）和α-乳白蛋白（α-lactalbumin，α-LA）、牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）、免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）、乳铁蛋白（lactoferrin，Lf）等。牛奶经过UHT处理后，乳中的蛋白质成分基本不发生变化，只是有大约56-72%的乳清蛋白发生变性（金世琳，1999）1。

αs1-酪蛋白分子中存在多个疏水性残基的区域和有O-丝氨酸磷酸化形成的带负电荷基团的簇状结构，每摩尔分子中含有8-9个磷酸化的残基，αs1-酪蛋白为钙敏感性蛋白质。αs2-酪蛋白在所有酪蛋白中亲水性最强，其结构中有3簇带负电的磷酸丝氨酸、谷氨酸残基，仅有两个区域相对疏水，αs2-酪蛋白是4种不同蛋白质的混合物，它们分子中含有的磷酸化残基数不同，每摩尔蛋白分别含有10个、11个、12个或13个磷酸化残基，αs2-酪蛋白的荷电区域位于8-12位和56-61位残基处。β-酪蛋白是所有酪蛋白中最疏水的，含有负电荷磷酸化丝氨酸簇的N端和非常疏水的C端可以清晰区分开来，β-酪蛋白的三级结构是紧密排列的折叠结构，其中氨基酸的极性基团位于外层表面并且被水化，内部的疏水区域由非极性氨基酸构成。κ-酪蛋白对钙离子不敏感，与钙敏性酪蛋白相比最大的不同点在于只有一个磷酸丝氨酸残基，没有苏氨酸糖苷化残基。κ-酪蛋白含有约1-105的强疏水性N端和一个极性C端，凝乳酶水解105-106残基之间的肽键形成副酪蛋白。

酪蛋白胶粒模型在牛乳中，95%的酪蛋白以胶粒（caseinmicelle）形式存在，其直径约为40~300nm。目前，广泛接受酪蛋白胶粒的模型有三种：分别为亚胶粒模型（submicelle model）、Holt模型（Holt model）和双结合模型（dual-binding model）。

亚胶粒模型酪蛋白结构的亚胶粒模型于1967年由Morr提出，这一模型的主要观点是：①酪蛋白胶粒是由许多亚胶粒（sub-micelle）构成的，胶体磷酸钙（colloidal calcium phosphate，CCP）对亚胶粒和胶粒的形成起关键作用；②构成酪蛋白胶粒的亚胶粒有两类，一类为不含κ-casein的亚胶粒，集中于胶粒内部，另一类为富含κ-casein的亚胶粒，聚集于胶粒的表面；③胶粒表面为κ-casein层（也有一些as1-casein、as2-casein和β-casein）。亲水性的κ-caseinC-末端突出表面，形成一个5-l0mm厚的毛发样层。毛发层对胶粒起着稳定作用，当除去毛发层后（凝乳酶处理）或毛发层塌陷后（如乙醇处理），胶粒的稳定性被破坏，进而发生凝固或沉淀。

Holt模型由Holt等（1998，2003）提出，在该模型中，酪蛋白胶粒是由酪蛋白分子缠结在一起，形成一个网状凝胶结构。在这一结构中，胶体磷酸钙微簇（colloidal calcium phosphate nanoclusters）对胶粒结构起稳定作用，它与钙敏性酪蛋白中的磷酸丝氨酸簇结合在一起，形成内部完整的结构；胶粒的表面是κ-casein突出的C-末端，形成毛发层。

双结合模型由Home1998年在Holt基础上提出的。在双结合模型中，胶粒的集结和生长是通过聚合过程（polymerization）实现的。这种模型最终聚合的结果也是在酪蛋白胶粒表面形成κ-casein层。

这三个模型的共同点是表层都为κ-asein，κ-casein含有169个氨基酸残基，在phe（105）-met（106）位点易受凝乳酶（chymosin）和一些细菌蛋白酶作用，产生para-κ-casein。κ-casein是乳中一些细菌蛋白酶作用的主要底物，蛋白质结构影响着蛋白酶对蛋白质的水解方式。N端部分，含有2个半胱氨酸残基，不溶于水，可形成凝乳，这与干酪的生产原理有关；C端部分溶于水，含有糖和磷酸基团，可产生酪蛋白巨肽（caseinmacropeptide），也称糖巨肽（glycomacropeptide）。κ-casein含有2个巯基（-SH），受热可形成二硫键（-S-S-），可与β-乳球蛋白分子变性后游离的巯基发生反应。这与乳清蛋白热变性对酸奶和干酪品质的影响有关。κ-casein很大程度上是以二硫键结合的聚合物形式存在。另外，κ-casein可与其自身或其他酪蛋白形成氢键和疏水键2。