[科普中国]-蛋白质酶改性

酶改性是在温和条件下进行的，是一种不减弱食品中蛋白质营养价值，而又获得良好蛋白质功能性质的方法。不同于化学改性会降低蛋白质的营养价值（损害 L-氨基酸、产生 D-氨基酸和有害的丙胺酸），蛋白质的酶改性，由于其高品质、高效率和温和的酶解条件（pH6-8、温度 40-60℃），具有更大的市场潜力。酶解能降低蛋白质分子量，产生短肽链多肽，同时增加可电离组分、暴露更多的疏水组分，改变蛋白质与周围环境的物理、化学相互作用。

影响酶解的因素主要有温度、时间、pH、底物浓度、加酶量，其中 pH、温度和时间影响最大。酶的种类也会影响酶水解产物的理化性质，酶解后蛋白质的结构性质发生了明显的变化，这些结构性质的变化与改性工具酶的特异性有着密切的关系这正是改性蛋白质功能性质发生变化的根本原因。

酶的种类很多，根据酶的来源不同，可分为动物蛋白酶、植物蛋白酶和微生物蛋白酶。食品生产中常见的水解酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶以及中性蛋白酶和碱性蛋白酶，中性蛋白酶和碱性蛋白酶属于微生物蛋白酶，具有产量较大、价格低廉、来源广泛的优点，逐渐成为最重要的工业蛋白酶品种。同时，蛋白质水解要严格控制水解程度，过度水解不仅会损害加工性能还会产生不期望的苦涩味道1。

L.Werei 等人采用木瓜蛋白酶对大豆蛋白进行有限水解后，水解物的起泡能力在 pH7.0 的条件下与蛋清蛋白相似，泡沫稳定性也优于未改性的大豆蛋白。徐红华等采用木瓜蛋白酶与米曲酶、胰蛋白酶复配对大豆分离蛋白进行水解，改性后蛋白的起泡性提高了83.3%。大豆蛋白经 Alcalase 作用后，溶解度及起泡性都得到了一定的改善，在4~8%低水解度范围内，溶解度随着水解度的增加而增加，起泡能力则随着水解度的增加而先增后降低。邓成萍等人采用 Alcalase 和 Neutrase 双酶分步水解法，并结合超滤的方法，研究了不同分子量段大豆多肽的起泡性，结果表明截留分子量在5k-30kDa 段内的大豆多肽具有最佳的起泡能力。

酶法改性是目前相对最安全、使用最广泛的技术。酶改性主要包括酶法水解改性和酶法非水解改性。小麦蛋白经不同酶改性后，其功能性质均有较大程度的改善，一般可以改善小麦蛋白的溶解性、凝胶性、吸水性、郭化稳定性、起泡性和热塑性等。小麦蛋白的生物改性方法由于具有可控性强、条件温和、耗能少、专一性强、副产物少、易于实现工业化生产的优势而广受重视。

酶法非水解改性主要为共价交联改性，即蛋白质通过适当的酶，如谷氨丑胺转氨酶（TG酶），催化蛋白质内部肤链间的共价键以及蛋白质之间的巧价键交联，改变蛋白质的结构，提高蛋白质的特异性功能。TG酶多用于小麦面筋蛋白的酶法改性，因为TG酶可以催化交联小麦面筋蛋白分子内与分子间、蛋白质与氨基酸间的交联，以及蛋白质的脱氨基作用。TG酶改性小麦蛋白作为酶促改性的一种方法，正逐渐成为小麦蛋白改性研究的热点2。